La digestión de las proteínas comienza en el estómago, con la intervención de su componente ácido, que tiene en este caso dos funciones. La primera es la de activar la pepsina de su forma zimógeno, la segunda , la de favorecer la desnaturalización de las proteínas.La pepsina es una enzima clave que inicia el proceso de hidrólisis proteica. Las células de la mucosa segregan pepsinógeno, y el HCl del estómago estimula la conversión de pepsinógeno en pepsina. Esta enzima desdobla proteínas y péptidos, en sitios específicos de la unión peptídica, como el grupo carboxilo de algunos aminoácidos, fenilalanina, triptófano y tirosina, y quizás, leucina y otros aminoácidos acídicos.
Cuando la proteína, parcialmente fraccionada, pasa al intestino delgado, las enzimas pancreáticas tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B son las responsables de continuar su digestión. Tripsinógeno, quimotripsinógeno y procarboxipeptidasas A y B son las formas zimógeno de tripsina, quimotripsina y carboxipeptidasas A y B, respectivamente. Células de la mucosa intestinal segregan la enzima enteroquinasa, que desdoblará un hexapéptido del tripsinógeno para formar tripsina activa. Una vez formada, la tripsina puede también realizar una división hexapéptidica del tripsinógeno, proporcionando más tripsina. Esta enzima, a su vez, convierte otras formas inactivas de enzimas pancreáticas en sus formas activas. La tripsina actúa sobre las uniones de péptidos que af
ectan los grupos carboxilo de arginina y lisina. Es tambien una endopeptidasa puesto que escinde péptidos en el interior de la cadena proteica. Quimotripsinógeno es una endopetidasa. Carboxipeptidasas A y B son consideradas exopeptidasas en cuanto que escinden aminoácidos del carboxilo final de polipéptidos. Las aminopeptidasas, que son consideradas unas exopeptidasas, escinden los péptidos en aminoácidos y oligopéptidos. La hidrólisis final de los péptidos producidos por las enzimas pancreáticas tiene lugar en la superficie de las membranas de los microvilli de las células de la mucosa intestinal. Y en resumen, el resultado final de la digestión luminal de las proteinas en el intestino delgado es la obtención de fragmentos de oligopéptidos, dipéptidos y aminoácidos.
La absorción de la proteína es principalmente en forma de aminoácidos individuales, y en la parte ileal del intestino delgado. Se realiza por un mecanismo que utiliza transportadores dependientes de energía, los cuales se encuentran en la membrana de los microvilli. Estos transportadores, lo son para cuatro grupos distintos de aminoácidos: I) Neutros: a) aromáticos (tirosina, triptófano, fenilalanina, b) alifáticos (alanina, serina, treonina, valina, leucina, isoleucina, glicina), y metionina, histidina, glutamina, asparagina, cisteína, II) Básicos (lisina, arginina, ornitina, cistina), III) Dicarboxílicos (ácidos glutámico y aspártico), IV) Aminoácidos: prolina, hidroxiprolina, glicina puede utilizar este portador además del utilizado por los aminoácidos neutros, otros aminoácidos (taurina, D-alanina, ácido gamma-aminobutírico.
Los humanos pueden absorber, también, dipéptidos, tripéptidos y tetrapéptidos, y este mecanismo puede ser más rápido que el utilizado individualmente por cada uno de los aminoácidos. Además, se han detectado, tetrapéptidasas en el borde en cepillo de la membrana de los microvilli, las cuales hidrolizan tetrapéptidos en tripéptidos y aminoácidos libres, y también, tripeptidasas y dipeptidasas en la membrana y en el citoplasma de las células de la mucosa intestinal.
En fracciones de citosol de células de la mucosa intestinal se han aislado dipeptidasas y aminopeptidasas, lo que sugiere que la parte final de la hidrolisis de los péptidos puede tener lugar en el interior de las células
buena informacion
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